Дрожжевые прионы: строение белка и наследуемость амилоидов
Краткое изложение авторской публикации врача в сообществе «Врачи РФ» от .
Автор видеолекции объясняет, как устроены дрожжевые прионные белки и почему одни амилоиды наследуются, а другие — нет. По его описанию, белок обычно включает прионный домен, формирующий амилоидную фибриллу, и функциональный домен. При образовании приона функция последнего может нарушаться, если белок становится менее доступен для места своей работы. Прионные домены обогащены глутамином и аспарагином и содержат мало заряженных аминокислот и пролина. В дрожжевых амилоидах соседние слои часто располагаются так, что аминокислоты с одинаковыми порядковыми номерами оказываются рядом.
На примере Sup35 автор связывает наследуемость приона с действием шаперона Hsp104, который фрагментирует фибриллы. Согласно изложенной модели, наследуемые формы содержат неупорядоченный участок прионного домена, распознаваемый шаперонами. Автор предполагает, что у ненаследуемых амилоидов такой участок отсутствует, однако эта гипотеза пока не доказана окончательно.
Главное
- Дрожжевой прионный белок обычно включает амилоидообразующий прионный домен и функциональный домен.
- Прионные домены дрожжей обогащены глутамином и аспарагином и бедны заряженными аминокислотами и пролином.
- Шаперон Hsp104 фрагментирует фибриллы Sup35; это необходимо для наследования приона.
- Автор предполагает, что ненаследуемые амилоиды Sup35 хуже распознаются шаперонами из-за отсутствия неупорядоченного участка.
Подготовлено автоматически с помощью ИИ, возможны неточности. Полный просмотр материала доступен только для медицинских специалистов с высшим медицинским образованием.
Войти Регистрация